Etwa 60% der menschlichen Proteine enthalten lange Abschnitte ohne stabile Sekundr- oder Tertirstrukturen, die als intrinsisch ungeordnete Proteinregionen (IDRs) bekannt sind. Diese Regionen werden zunehmend als Schlsselregulatoren fr ein ganzes Spektrum zellulrer Prozesse anerkannt, darunter mRNA-Transkription, Splei脽en, Proteintranslation, Signaltransduktion und Lokalisierung in spezifischen biomolekularen Kondensaten. Darber hinaus sind IDRs in Risikogenen angereichert, die mit komplexen Krankheiten in Verbindung gebracht werden, einschlie脽lich neurologischer Entwicklungsst枚rungen und Krebs (). Um ihre Funktionen auszufhren, gehen IDRs intra- und intermolekulare Wechselwirkungen ein, die in der Regel transient und hochdynamisch sind und k枚nnen ihre Grenzflchen je nach Bindungspartner anpassen ().
Unsere Forschung zielt darauf ab, das Verstndnis der molekularen Erkennung in den dynamischen Bereichen des Proteoms und Transkriptoms zu vertiefen. Durch die Kombination von computergesttzter Strukturbiologie, modernsten KI-Modellen, Bioinformatik und Protein-NMR-Spektroskopie versuchen wir, abstimmbare biomolekulare Interaktionen zu verstehen, vorherzusagen und zu designen, die fr Gesundheit und Krankheitspathologie entscheidend sind. Gemeinsam mit unseren Kooperationspartner*innen fhren wir Forschungsarbeiten durch, die von der Grundlagenforschung ber die Entdeckung von Arzneimitteln und die Interpretation von Krankheitsvarianten bis hin zum Protein-Engineering reichen.
Netzwerk: Neben der Zusammenarbeit innerhalb des Otto-Loewi-Forschungszentrums und der 麻豆频道n Universitt Graz arbeiten wir mit Forscher*innen aus der ganzen Welt zusammen. Zu unseren Kooperationspartner*innen geh枚ren (Helmholtz Munich), (SickKids Toronto), (University of Toronto), (TU Wien), (Charles University) und (Durham University).
